Pristalice teorije da se i acelularni organizmi mogu smatrati živim bićima navode kao glavni razlog postojanje nukleinske kiseline i procesa razmnožavanja kod ovih organizama. Međutim, postoje i partikule koje su znatno manjih dimenzije i prostije građe od virusa i subvirusnih partikula. To su prioni - proteinske infektivne čestice koje imaju sposobnost umnožavanja, odnosno replikacije i promenljivosti. Žive isključivo u eukariotskim ćelijama animalnog tipa. Sastoje se samo iz proteina i ne poseduju nukleinske kiseline. Zbog toga ne poseduju ni klasične genetske informacije. Geni neophodni za njihovu replikaciju nalaze se u samoj ćeliji domaćina i nazvani su PRP geni, a otkrio ih je Stenli Pruziner. U zdravom organizmu takođe postoje proteinski proteini koji se označavaju kao normalni. Njihova struktura je takva da ne uzrokuje oboljenja, a smešteni su na spoljašnjoj strani ćelijske membrane neurona i glija ćelija. Funkcija ovog proteina nije poznata, ali se predpostavlja da on ima ulogu u održavanju integriteta ćelijske membrane i prenosa nevrnih impulsa. Patogeni prionski protein ima identičnu primarnu strukturu kao i apatogeni. Razlikuju se prema tercijernoj strukturu. Naime, patogeni prionski protein ima veću procentualnu zastupljenost β nabrane ploče na račun smanjenja učestalosti α zavojnice. Patogeni prionski protein može da se u organizmu pojavi na dva načina - kao posledica mutacije gena koji kodira prionski protein ili usled digestije zaraženog mesa. Kada se pojavi u ćeliji, patogeni protein se veže za apatogeni protein i formira heterodimer. Zatim uzrokuje promene konformacije apatogenog proteina, pri čemu se formira najpre homodimer, a potom dva molekula patogenog priona. Formirana dva patogena priona se vezuju za dva apatogena prionska proteina i na taj način postiže povećanje broja patogenih, na račun smanjenja normalnih prionskih proteina u ćeliji. Kada prioni dostignu veliku koncentraciju u ćeliji formiraju nakupine u obliku štapića.
